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Différence entre le gel concentré et le gel de séparation

Nombre Parcourir:0     auteur:Éditeur du site     publier Temps: 2022-09-05      origine:Propulsé

Différence entre gel concentré et gel de séparation

La valeur de pH du gel concentré est différente de celle du gel de séparation. Le premier montre principalement l'effet de concentration, tandis que le second montre l'effet de charge et l'effet de tamis moléculaire. L'effet de concentration est principalement achevé dans le gel concentré. Le pH du gel concentré est de 6,8. Dans cette condition de pH, presque tous les clinages de HCl dans le tampon sont dissociés et le point isoélectrique de Gly est de 6,0. Seuls quelques-uns sont dissociés en ions négatifs, qui se déplacent très lentement dans le séparateur gel sang collection tube - Smailchamp électrique. Les protéines acides sont dissociées en ions négatifs à ce pH, et le taux de migration des trois types d'ions est Cl> Protéines générales> Gly. Après le début de l'électrophorèse, les ions CL se déplacent rapidement, laissant une faible zone de concentration en ions derrière. Gly se déplace très lentement dans le champ électrique, entraînant le manque d'ions mobiles, de sorte qu'une région à haute tension manquant d'ions se forme entre les ions rapides et lents. Tous les ions négatifs dans la région haute tension accéléreront leur mouvement. Lorsqu'ils se déplacent dans la région de la clation, la haute tension disparaît et la vitesse mobile de la protéine ralentit. Une fois l'état stable ci-dessus établi, l'échantillon de protéines est concentré entre les ions rapides et lents pour former un intercouche étroit, il est disposé en bandes en fonction de la quantité de charge négative transportée par la protéine. Après que l'échantillon concentré entre dans le gel de séparation du gel concentré, le pH du gel augmente, le degré de dissociation de gly augmente et la mobilité augmente. De plus, parce que sa molécule est petite, elle dépasse toutes les molécules de protéines. Immédiatement après la migration des ions CL, la faible concentration en ions n'existe plus, formant une résistance constante sur le champ électrique. Par conséquent, la séparation des échantillons de protéines dans le gel de séparation dépend principalement de ses propriétés de charge, de sa taille et de sa forme moléculaire. La taille des pores du gel de séparation a une certaine taille. Pour les protéines avec une masse relative différente, l'effet d'hystérésis a reçu lors du passage est différent. Même les particules avec des charges statiques égales sépareront les protéines de différentes tailles les unes des autres en raison de l'effet de ce tamis moléculaire.

Différence entre 10% et 12% de la colle séparant

Selon le poids moléculaire de votre protéine cible, s'il s'agit d'une protéine avec un poids moléculaire plus grand (au-dessus de 60 kD), vous pouvez utiliser 10% de colle, s'il s'agit d'une protéine avec un poids moléculaire entre 60 et 30 kD, vous pouvez en utiliser 12 % de colle, et s'il est inférieur à 30 kD, j'utilise généralement 15% de colle. Le point principal est que lorsque la ligne d'indicateur s'épuise du fond du caoutchouc, votre protéine cible peut être juste au milieu du caoutchouc.

La taille des pores du gel correspondant à différentes concentrations de gel est également différente. La taille des pores avec une petite concentration est grande et la taille des pores avec une grande concentration est petite. Généralement, le gel de séparation est de 12% et le gel concentré est de 5%, car le but du gel concentré est de concentrer toutes les protéines sur la même ligne de départ, puis de pénétrer le gel de séparation pour la séparation. En fonction de la taille de la protéine.

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